PH对酶活性有什么影响？

酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。

人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。酶的化学本质是蛋白质或RNA，因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。

扩展资料

酶反应的特点：

1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；

2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；

3、多样性：酶的种类很多，迄今为止已发现约4000多种酶，在生物体中的酶远远大于这个数量；

4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的；

5、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等；

6、易变性：大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。

参考资料来源：百度百科——酶

pH偏高或偏低，酶活性明显降低。
①过酸、过碱能使酶本身变性失活
②pH改变能影响酶分子活性部位上有关基团的解离。在最适pH时，酶分子上活性基团的解离状态最适于与底物结合，pH高于或低于最适pH时，活性基团的解离状态发生改变，酶和底物的结合力降低，因而酶反应速率降低。
③pH能影响底物的解离。可以设想底物分子上某些基团只有在一定的解离状态，才适于与酶结合发生反应。若pH的改变影响了这些基团的解离，使之不适于与酶结合，当然反应速度亦会减慢。

化学本质为蛋白质的酶受到物理或化学因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，次级键（如氢键、盐键、疏水键、范德华引力等）被破坏，蛋白质分子从原来有秩序的卷曲紧密结构变为无秩序的松散伸展状结构，即二、三级以上的高级结构被破坏，但由共价键（如肽键和二硫键）形成的一级结构没有被破坏。变性蛋白质的生物功能丧失。不过，蛋白质的变性作用，如不过于剧烈，蛋白质分子的内部结构变化不大，是一种可逆反应，如胃蛋白酶加热至80—90℃时，无消化蛋白质的能力，将温度再降到37℃，则它又可恢复消化蛋白质的能力。但随变性时间的增加，条件加剧、变性程度也加深，这样就达不到可逆的变性。
化学本质为核酸的酶受到温度、pH、离子强度、变性剂等因素影响，次级键——氢键断裂，空间结构破坏，生物学功能部分或全部丧失。